Struktur Protein

Struktur protein merupakan sebuah struktur biomolekuler dari suatu molekul protein. Setiap protein, khususnya polipeptida merupakan suatu polimer yang merupakan urutan yang terbentuk dari berbagai asam L-α-amino (urutan ini juga disebut sebagai residu). Perjanjiannya, suatu rantai yang panjangnya kurang dari 40 residu disebut sebagai sebagai polipeptida, bukan sebagai protein. Untuk dapat melakukan fungsi biologis, protein melipat ke dalam satu atau lebih konformasi spasial yang spesifik, didorong oleh sejumlah interaksi non-kovalen seperti ikatan hidrogen, interaksi ionik, gaya van der Waals, dan sistem kemasan hidrofobik. Struktur tiga dimensi perotein sangat diperlukan untuk memahami fungsi protein pada tingkat molekul.

Struktur protein bervariasi dalam hal ukuran, dari puluhan hingga ribuan residu. Protein diklasifikasikan berdasarkan ukuran fisik mereka sebagai nanopartikel (1-100 nm). Sebuah protein dapat mengalami perubahan struktural reversibel dalam menjalankan fungsi biologisnya. Struktur alternatif protein yang sama disebut sebagai konformasi.

Struktur Primer Protein

Struktur primer protein mengacu pada urutan asam amino linier dari rantai polipeptida. Struktur primer disebabkan oleh ikatan kovalen atau peptida, yang dibuat selama proses biosintesis protein atau disebut dengan proses translasi. Kedua ujung rantai polipeptida yang disebut sebagai ujung karboksil (C-terminal) dan ujung amino (N-terminal) berdasarkan sifat dari gugus bebas. Perhitungan residu selalu dimulai pada akhir N-terminal (gugus amino, -NH₂), yang merupakan akhir dimana gugus amino tidak terlibat dalam ikatan peptida. Struktur primer protein ditentukan oleh gen yang berhubungan dengan protein. Sebuah urutan tertentu dari nukleotida dalam DNA ditranskripsi menjadi mRNA, yang dibaca oleh ribosom dalam proses yang disebut translasi. Urutan protein dapat ditentukan dengan metode seperti degradasi Edman. 

Struktur Sekunder Protein

Struktur sekunder mengacu sub-struktur reguler. Dua jenis utama dari struktur sekunder yaitu alfa heliks dan beta sheet, yang diusulkan pada tahun 1951 oleh Linus Pauling. Struktur sekunder ditentukan oleh pola ikatan hidrogen antara gugus peptida rantai utama. Struktur sekunder mempunyai geometri reguler, yang dibatasi untuk nilai-nilai tertentu dari sudut dihedral ψ dan φ pada plot Ramachandran.

Struktur Tersier Protein

Struktur tersier mengacu pada struktur tiga dimensi molekul protein tunggal. Alfa heliks dan beta sheet dilipat menjadi suatu bulatan. Lipatan tersebut dikendalikan oleh interaksi hidrofobik, tapi struktur tersebut dapat stabil hanya bila bagian-bagian protein terkunci pada tempatnya oleh interaksi tersier yang spesifik, seperti jembatan garam, ikatan hidrogen , dan kemasan ketat rantai samping dan ikatan disulfida.

Struktur Kuartener Protein

Struktur kuartener adalah struktur tiga dimensi dari beberapa subunit protein yang terikat bersama. Dalam konteks ini, struktur kuaterner distabilkan oleh interaksi non-kovalen yang sama dan ikatan disulfida sebagai struktur tersier. Kompleks dari dua atau lebih polipeptida disebut multimer.